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第二节 酶分子的结构与功能 一、酶的活性部位 酶分子仅以其分子内的一个微区域来体现催化活性，但以完整的结构为基础。 这个微区域是由少数几个特定氨基酸残基所组成(若含有辅助因子，则辅助因子也往往是这个微区域的组成部分)。由于肽链在空间上的折叠与盘曲，使得含特定氨基酸残基的微区域在空间位置上相对集中，酶分子在此部位与底物相结合并催化其反应。 酶的活性中心(active center) 酶的活性部位(active site)或活性中心(active center)：酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基的部位。活性部位通常都位于蛋白质的结构域或亚基之间的缝隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很近的一些氨基酸残基组成的。 它一般位于酶分子表面的疏水性裂隙中。 酶的活性中心 在活性部位的活性基团，按其作用，又可分为结合基团(binding group)与催化基团(catalytic group)。 能与底物特异结合的基团称为结合基团。结合基团决定酶与底物 的结合（即决定酶的专一性）。 直接参与底物催化的基团，称催化基团。催化基团决定着酶分子的催化性质。 酶的活性中心 与酶的活性有关的基团叫做必需基团。结合基团和催化基团都属于必需基团。 常见的必需基团有：Ser的羟基、His的咪唑基、Cys的巯基、Asp和Glu的侧链羧基等。 酶活性中心的特点： ① 是凹穴状。 ② 体积小。 ③ 具有一定的、可变的几何形状。 二、酶的调节部位 调节部位(regulatory site)又称变构部位或称别构部位(allosteric site). 多数寡聚酶分子不仅含有活性部位，还含有调节部位。 这两种部位分别位于酶分子的不同亚基上，或是位于同一亚基的不同位置上。 二、酶的调节部位 调节部位是独立于活性部位之外的另一微区。 它的最适构象不易与底物相结合，而易与效应物(effector)相结合。 效应物与底物的结构毫无共同之处。当效应物结合到调节部位上时，它不被催化，但引起酶分子构象发生变化，也影响活性部位的构象改变。 二、酶的调节部位 变构效应或是别构效应(allosteric effect)：是指调节物（或效应物）与别构酶酶分子的别构中心结合后，诱导出或稳定住酶分子的某种构象，使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，提高或降低活性部位对底物的亲和力，导致酶的催化能力增强或减弱的效应。 具有变构效应的酶，称为变构酶或别构酶。 三、维持酶构象的必需基团 在酶分子中，除了具有功能的微区之外，尚有一些氨基酸残基的基团是维持酶分子构象所不可缺少的组成。 若酶分子的构象遭到不可逆的破坏，这些微区的构象也随之破坏，酶的催化活性也就丧失。 四、具有其他功能的分子片段 维持酶分子最佳构象状态除了所需的分子片段之外，尚有一些分子片段对酶分子的影响是间接的或是潜在的。 四、具有其他功能的分子片段 有些酶在细胞内被合成之后，呈无活性状态，称为酶原(zymogen)。 酶原在一定的条件下，能转化为有活性的酶。 这一转化过程称为酶原的激活(zymogen activation)。 四、具有其他功能的分子片段 使酶原激活的物质称为激活剂(activator)。 若激活剂本身就是酶，则称为激酶。 四、具有其他功能的分子片段 当除去有些酶分子中的部分肽段，对其催化活性并无明显作用。 如用氨肽酶处理木瓜蛋白酶。 从肽链的N-末端开始逐步水解，切掉多个氨基酸残基之后，剩下的肽段仍具有水解蛋白质的功能。 四、具有其他功能的分子片段 又如：从核糖核酸酶的C-末端开端，切掉一个三肽(-丙-丝-缬-C00H)，剩余的肽段仍具有酶的催化活性。 有人认为，这些肽段，可能在防止酶的失活，便于酶在细胞内的转移与分泌以及对植物的免疫、进化等方面，有着潜在的功能。 酶的结构及催化作用机制小结 1．结合部位 Binding site 酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。 2．催化部位 catalytic site 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。 通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。 结合部位决定酶的专一性， 催化部位决定酶所催化反应的性质。 酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用。 主要包括： 亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。 酸碱性基团：门冬氨酸和谷氨酸的羧基，赖氨酸的氨基，酪氨酸的酚羟基，组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。 下一节.ppt * （一）， 酶分子的结构特点 3．调控部位 Regulatory site 酶活性中心的必需基团 *